Okunma: 722 kez

Baska bir türde ayni islevi gören proteinde aminoasit dizilmi wxtz olursa, diger bir deyisle bu kisa dizide 'y' aminoasidi yerine 't' geçmisse, bu önemli bir farklilik midir?  Bu soruyu, ancak proteinin yapisi ve islevi konusunda fazlaca bilgimiz varsa yanitlayabiliriz. Eger, örnegin "bu protein f fonksiyonu için kullaniliyor" seklinde genel bir düsünceden daha ayrintili bilgimiz yoksa, y --> t degisiminin önemini anlamamiz olanaksiz. Oysa çok az sayida protein konusunda gerekli bilgiye sahibiz ve bunun sonucunda moleküler uyumla ilgili çalismalar zorunlu olarak sinirli düzeyde kaliyor. Morfolojik düzeydeki uyumla ilgili çalismalar içinse durum farkli. Örnegin, elin islevini tam olarak anlamak ve hayvanlar arasinda görülen farkli el tiplerinin uyumsal degerini çikarsamak çok zor degil.
   
Kirmizi kan hücrelerinde bulunan ve oksijenin tasinmasindan sorumlu molekül olan hemoglobin, moleküler uyumun evrimsel incelemesi için bulunmaz bir aday. Hemoglobin, akcigerlerde yogun olan oksijene baglanir ve vücudun, örnegin çalisan kaslar gibi, oksijen yogunlugu az olan bölgelerinde bu oksijeni salar. Insanlarda rastlanan pek çok hastalikta hemoglobinle ilgili sorunlarin varligi ve oksijen tasiniminin hayvan fizyolojisinin temel bir ögesi olmasi nedeniyle hemoglobin, üzerinde çok iyi çalisilmis bir protein: hatta X-isini yayilimi yöntemi kullanilarak üç boyutlu yapisi belirlenen ilk proteinlerden biri (Proteinler dogrusal aminoasit zincirlerinden olusurlar; ancak bunlar proteinin islevi için gerekli olan karmasik üc-boyutlu yapilari olusturacak sekilde kendi üstlerine katlanirlar.).
Hemoglobinin evrimsel inceleme açisindan iyi bir aday olmasinin baska bir nedeni de, oksijen tasinimi açisindan çok farkli ortamlarda yasasalar da. tüm canlilarin oksijen tasima gereksinimi için ayni temel molekülü kullanmalari. Örnegin bazi kuslar, deniz düzeyiyle karsilastirildiginda oksijen miktarinin çok daha az oldugu yüksek irtifalarda yasarlar. Oysa yalnizca uçmak bile, çok enerji gerektiren ve oksijene bagimli bir etkinlik. Dolayisiyla, bu molekülün dogal seçilim sonucunda -oksijen açisindan- asiri ortamlara uyum saglayip saglamadigini belirlemek amaciyla, tipik olarak yükseklerde uçan bir kusla alçaktan uçan bir kusun hemoglobinlerini birbirleriyle karsilastirabiliriz.
   
Kuslarin çok yükseklerde uçabildigi, bilinen bir olgu. Simdiye kadar kaydedilmis en yüksek kus uçusu. Fildisi Kiyisi'nda 11.300 m yükseklikteyken bir jet uçagina çarpan Rüppell akbabasina (Gyps rueppellii) ait. Bu yükseklik. Everest Tepesi'nin yüksekliginden 2000 m daha fazla. Yükseklik arttikça oksijen yogunlugunun daha hizli azalmasina bagli olarak yüksekte uçan kuslar oksijen bakimindan, alçakta uçan akrabalarindan bütünüyle farkli bir ortamda yasarlar. Göç ederken Himalayalar gibi yüksek dag siralarinin üzerinden geçen kuslar da siklikla çok yükseklerde uçarlar. Örnegin yazlarini Tibet, kislarini da Kuzey Hindistan'da geçiren Hint kazi (Anser indicus), mevsim aralarinda Himalayalar'in üzerinden uçar. Hint kazinin ve alçak bölgelerde yasayan en yakin akrabasi olan bozkazin hemoglobinlerine bakildiginda, yalnizca 4 amino asit açisindan farkli olduklari, bu farkliliklarin, molekülün üç boyutlu yapisi üzerindeki etkisi incelendiginde de, yalnizca bir tanesinin hemoglobinin oksijen tutma yetenegini artirdigi görülüyor. Buysa, yükseklerde daha az olan oksijene çok daha kolay baglanabilmesi için Hint kazinin hemoglobininde bulunmasi gerekli olan özellik.
   
Ayni durum, yükseklerde uçan baska bir kaz türü olan And kazi (Chloepahaga melanoptera) için de geçerli. Hint kazinda oldugu gibi And kazinda da, hemoglobinin oksijen tutma yeteneginin artmasindan tek bir aminoasit degisimi sorumlu.
   
Her iki sonuç da, bu iki kaza ait hemoglobin proteinlerinin, alçak yerlerde yasayan bozkaza ait olanlariyla karsilastirilmasi, ardindan da oksijen-baglama yetenegini etkileyecek aminoasit degisimlerinin kimyasal yapiya iliskin argümanlarla saptanmasi yöntemiyle elde edilmisti. Oysa bu, birçok açidan tartismali bir yöntem. Oksijen baglama yetenegiyle ilgili yorumlarimizin gerçekten dogru oldugunu nasil bilebiliriz? Hemoglobinin bu kadar iyi çalisilmis bir protein olmasi nedeniyle bu soru, gerekli deneylerle en iyi sekilde yanitlanmis durumda. Ancak bu. ilk bakista göründügünden çok daha zor bir islem: Bir insan hemoglobini aliniyor ve oksijen-baglama yetenegi ölçülüyor; sonra genetik mühendisligi devreye sokularak uygun konumdaki aminoasitin yerine, Hint kazi için kritik oldugu belirlenen aminoasit yerlestiriliyor. Böylece, yeryüzünde olasilikla daha önce hiç varolmamis, yeni bir hemoglobin molekülü üretilmis oluyor. Simdi, yeni üretilen bu molekülün oksijen baglama yetenegi ölçülebilir.
   
Bu deney, insan hemoglobini ve hem Hint kazi. hem de And kazinin yüksek irtifa aminoasitleri kullanilarak gerçeklestirildi. Her iki durumda da, yeni hibrid hemoglobin molekülünün, normal insan hemoglobinine göre belirgin sekilde yüksek bir oksijen baglama yetenegine sahip oldugu görüldü. Kisacasi deneysel sonuçlar, yapisal bilgilere dayanilarak yapilan çikarsamalari dogruladi.
   
Deneyler karmasik olsa da sonuç basit: Moleküler düzeyde dogal seçilim son derece etkili bir unsur. Moleküller, uygun kosullarda en iyi performansi gösterecek ince bir ayara sahipler. Rüppell akbabasinin 11.000 m'de uçabilmesini saglayan unsur ise, hemoglobin molekülü üzerindeki etkisi araciligiyla dogal seçilim.

Etiketler:  

Bilimler
Genetik
Yüksek Irtifa Için Moleküler Uyum

1	Tebrikler! Blue Spirit 2008-01-09 12:45:00 Yazınız ilgimi çekti.Çok yaratıcı bir düşünce.yazılarınızın devamını diliyorum.İnsanı doğal seçilim ile kusursuzlaştırmak her genetikçinin(bende gelecekte) hayalidir.bilirim.  Saygılarımla

Sadece kayıtlı kullanıcılar yorum yazabilirler.
Lütfen hesabınıza giriş yapınız veya kayıt olunuz.

---